タンパク質の構成要素:20種類のアミノ酸

20-amino-acids 生化学ノート
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タンパク質とはアミノ酸が数珠状につながったものです。
「アミノ酸を知ればタンパク質を知れる」というほど単純ではありませんが
個々のアミノ酸の性質がタンパク質の機能に重要であることは間違いありません。

タンパク質を構成するアミノ酸は20種類あります。
実はタンパク質以外でもアミノ酸は活躍してますが、それは以下の記事でまとめています。

アミノ酸は20種類だけではない:アミノ酸誘導体
タンパク質は20種類のアミノ酸の組み合わせでできている。この20種類は「標準アミノ酸」とよばれる。今回は20種類以外のいわゆる「非標準アミノ酸」がある。タンパク質として合成された後に、化学的修飾を受けたり、アミノ酸それ自体が機能を果たすものもある。

アミノ酸はカルボキシ基(-COOH)に隣接する炭素に第一級アミノ基(-NH2)がついています。

アミノ酸としての性質は炭素に結合しているRが何かによって決定されます。
Rのことを側鎖、それ以外の部分を主鎖と言います。

今回はタンパク質を構成するアミノ酸の性質について、細かく見ていきます。

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主鎖の性質

まずはアミノ酸の中で共通部分である主鎖に注目します。

カルボキシ基、アミノ基は容易にイオン化します。
生理的pH(7.4程度)ではアミノ基はプロトン化(-NH3+)し、カルボキシ基はプロトンが外れます(-COO)。

酸解離定数(pK)はアミノ基が9.4、カルボキシ基が2.2ほどである。

同一分子中でプロトンを受け渡しができますので、酸としても塩基としても働く両性イオンです。
よって、他のイオン性の化合物と同様に、非極性溶媒よりも極性溶媒によく溶けます。
ただし、これは以下の側鎖の性質によって大きく左右されます。

20種類のアミノ酸側鎖

さて、次は側鎖の方に注目していきます。
まず、20種類のアミノ酸について、側鎖の名称と構造を一覧で見てみることにします。
表には、名称を全部書くのは煩雑なために用いられる、3文字表記1文字表記も併記してあります。

(構造式の画像引用:http://altair.sci.hokudai.ac.jp/g5/jikken/mondai/tables/aa.html)

生物化学系、特に酵素反応などを行う研究室では、アミノ酸名と表記・側鎖の化学式を一致させておくことは必須です。
必ずしも覚えようとする必要はありませんが、すぐ参照できるように表を近くに貼っとくのが良いです。月日が経てば、自然に覚えてしまうはずです。

側鎖の分類

側鎖の分類は統一されたものではありません。
ここでは、極性に応じて3種類に分類してみます。

非極性側鎖

非極性側鎖に分類されるアミノ酸は疎水性(水を嫌う)になります。
疎水性の大きさ(疎水性度)は、側鎖の炭素数の長さやかさ高さによって変わります。

極性無電荷側鎖

Ser、Thrはヒドロキシ基、Asn、Glnはアミノ基、Tyrはフェノールを持ちます。

Cysはアミノ酸の中でも特殊で、メルカプト基が酸化されるともう1つのシステインのメルカプト基とジスルフィド結合によって結合します。

極性電荷側鎖

極性電荷側鎖はさらに酸性アミノ酸と、塩基性アミノ酸に分類できます。

塩基性アミノ酸(=生理的pHで正電荷を持つ)にはLysとArg、Hisがあります。
酸性アミノ酸(=生理的pHで負電荷を持つ)にはAsp、Gluがあります。

特にHisは側鎖の酸解離定数が中性に近く(6.04)、タンパク質中で中性型とイオン型になれます。
実際に、この2つの型の相互変換が一部の酵素反応に重要な寄与をします。

ペプチド結合

冒頭でも述べましたが、タンパク質はこれらのアミノ酸の組み合わせによって構成されています。

アミノ酸同士の結合は縮合反応(=水分子がとれて結合する反応)によります。

縮合反応の結果生じる結合は、一般的にはアミド結合とよばれますが、タンパク質内の場合は特にペプチド結合とよびます。
タンパク質内の1個1個のアミノ酸を残基といいます。

ペプチド結合によって作られたタンパク質は直鎖状であり、枝分かれすることはありません。
タンパク質鎖の端は、遊離のアミノ基もしくはカルボキシ基が残ります。
アミノ基が残った方をアミノ末端(N末端、N端)、カルボキシ基が残った方はカルボキシ末端(C末端、C端)といいます。
アミノ酸残基の配列を書く場合、「N末端→C末端」の順で書くのが通例となります。

最後に:アミノ酸の性質は蛋白質の構造を考えるヒント

この分類はタンパク質の性質を考える際に重要になります。
非極性残基はその疎水効果で周囲の水から遠ざかるように、タンパク質内部に多くあります。
反対に極性残基はタンパク質の表面に出てくる傾向があります。

この性質の違いがタンパク質の折りたたみ方(=フォールディング)に影響してきます。
フォールディングは、タンパク質の構造を決める鍵となります。

詳しくは以下の記事を参照してもらえればと思います。

タンパク質構造を安定化する「力」
タンパク質は翻訳されて終わりではない。機能を発揮するためには、正しく折りたたまれなければいけない。これをタンパク質のフォールディングという。フォールディングには様々な力が関わってくる。今回はタンパク質の構造を決める力について見ていく。さらに、構造が決まったあとのタンパク質の揺らぎに関しても触れる。

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公開日:2017年11月5日